5-羟甲基糠醛与胃蛋白酶相互作用的荧光光谱研究以及分子模拟分析

摘要

目的：采用荧光光谱法和分子对接模拟分析5-羟甲基糠醛(5-HMF)与胃蛋白酶的相互作用及分子结构特征。方法：应用荧光分光光度计，通过荧光淬灭分析、同步荧光分析、三维荧光分析、疏水探针分析，获得5-HMF与胃蛋白酶相互作用的光谱学信息；通过分子对接模拟分析，揭示5-HMF与胃蛋白酶结合的具体位点及互作信息。结果：5-HMF通过单一静态猝灭机制，导致胃蛋白酶分子荧光淬灭。吉布斯自由能△G为负值，表明二者结合为自发反应，同时熵变△H和焓变△S也均为负值，表明氢键和范德华力是维持5-HMF与胃蛋白酶相互作用的主要作用力。同步荧光分析表明，5-HMF能够影响了胃蛋白酶分子中Trp残基的微环境。三维荧光分析结果表明，5-HMF改变了胃蛋白酶的空间结构、氨基酸残基的微环境以及荧光发射峰强度。分子对接模拟分析结果显示，5-HMF分子中羟基可与胃蛋白酶分子中的Ile 100和Ans 37形成氢键，其杂环可与Leu 38、Pro 135和Ala 133产生疏水作用，整个分子还会与Phe 101、Val 136、Ser 129、Gly 102形成范德华力。结论：5-HMF能够与胃蛋白酶相互作用结合，导致胃蛋白酶分子结构及光谱特性发生改变。

关键词

5-羟甲基糠醛 / 胃蛋白酶 / 相互作用 / 荧光 / 分子对接