结核分枝杆菌致病相关蛋白Rv2387的生物信息学分析

乐林芝, 马涛, 代禹美, 杜文雅, 王国富, 吴利先

细胞与分子免疫学杂志 ›› 2024, Vol. 40 ›› Issue (11) : 983 -989.

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细胞与分子免疫学杂志 ›› 2024, Vol. 40 ›› Issue (11) : 983 -989. DOI: 10.13423/j.cnki.cjcmi.009852

结核分枝杆菌致病相关蛋白Rv2387的生物信息学分析

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摘要

目的 通过生物信息学方法预测分析结核分枝杆菌(Mtb)Rv2387基因编码蛋白的结构和功能。方法 从美国国家生物信息(NCBI)数据库中获取Rv2387基因及其编码蛋白的基本信息。利用ProtParam和ProtScale工具对蛋白质进行理化性质及亲/疏水性的预测;通过TMHMM-2.0、 SignalP-6.0、 ProtCompB分析蛋白的跨膜区域、信号肽和亚细胞定位;运用NetPhos-3.1、 NetNGlyc-1.0、 YinOYang-1.2预测蛋白的磷酸化位点、 N-糖基化位点和O-糖基化位点;选择SOPMA、 SWISS-MODEL预测蛋白二、三级结构;使用IEDB数据库和SYFPEITHI预测蛋白的B细胞优势表位和T细胞优势表位;通过NCBI中自带的Blast工具对Rv2387氨基酸序列进行比对,运用MEGA 11软件构建进化树;采用STRING数据库预测分析蛋白质相互作用。结果 Rv2387基因全长1254 bp,共编码417个氨基酸。预测结果显示该蛋白有8个开放阅读框。Rv2387蛋白是一种稳定的亲水性跨膜蛋白,其等电点为5.39,不含信号肽,且亚细胞定位显示在细胞膜上。该蛋白经预测具有27个氨基酸磷酸化位点,3个N-糖基化位点和41个O-糖基化位点。二级结构中α-螺旋占比为47.96%, β-转角占比为4.80%,无规则卷曲占比为35.25%,延伸链占比为11.99%;存在多个抗原表位,与Rv2423、 Rv2067c、 eccD2、 Rv3899c和glnB多个蛋白质有相互作用。结论 生物信息学预测出Rv2387为亲水性蛋白,存在多个磷酸化位点并能够与多种蛋白相互作用,该蛋白存在多个T、 B细胞抗原表位,可作为Mtb的疫苗候选抗原,为Mtb治疗提供新思路。

关键词

结核分枝杆菌(Mtb) / Rv2387 / 抗原表位 / 生物信息学

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乐林芝, 马涛, 代禹美, 杜文雅, 王国富, 吴利先 结核分枝杆菌致病相关蛋白Rv2387的生物信息学分析[J]. 细胞与分子免疫学杂志, 2024, 40(11): 983-989 DOI:10.13423/j.cnki.cjcmi.009852

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