Neuritin结构组成分析及其相互作用蛋白生物信息学预测

摘要

目的 对Neuritin的理化性质及结构组成，蛋白质相互作用网络进行生物信息学预测分析，为进一步研究Neuritin的功能和作用机制提供新的思路与方向。方法 应用Protscale和ProtParam、TMHMM、SignalP、PSORTⅡ、NetNGlyc、NetOGlyc和Netphos等软件，分析Neuritin的理化性质、跨膜结构、信号肽结构、亚细胞定位以及翻译后修饰位点；利用Protean、tFold以及AlaphFold等软件和数据库，分析Neuritin的二级和三级结构；同时，利用STRING数据库构建Neuritin蛋白质相互作用网络。结果 Neuritin的相对分子质量为15 332.77,理论等电点(PI)为6.54。不稳定系数27.26,属于较稳定蛋白；脂肪系数98.31;总平均亲水性0.208,属于疏水性蛋白；Neuritin表达产物N端27个氨基酸为信号肽，C端27个氨基酸为GPI锚定序列，为跨膜区；其亚细胞定位及可能性分别为胞外(34.8%)、细胞膜(34.8%)、内质网(17.4%)及高尔基体(13.0%);无N糖基化及O糖基化位点，存在11个磷酸化位点；由5段α-螺旋构成其主体结构；相互作用蛋白网络包括离子型谷氨酸受体AMPA(Gria)家族、嗅觉介导素(Olfm)家族等10个蛋白。结论 Neuritin为经典的分泌蛋白，具有多个磷酸化氨基酸残基的潜在位点，整体呈现疏水性质，可能通过Gria蛋白家族发挥兴奋性突触传递作用，通过Cacng2蛋白调控胞内钙通路产生生物学效应，本研究为进一步探讨Neuritin的功能及发挥作用的机制提供了依据。

关键词

Neuritin / 理化性质 / 结构预测 / 蛋白质相互作用网络 / 生物信息学